Reviews of Physiology, Biochemistry and Pharmacology - 9783540002284

Zdarzenia transportu białek zachodzące w retikulum endoplazmatycznym (ER) komórek eukariotycznych i błonie cytoplazmatycznej organizmów prokariotycznych mają wiele podobieństw. Białka rezydujące w obu błonach rozciągają się przez dwuwarstwę lipidową raz lub kilka razy za pomocą odcinków a-helikalnych, a w ich integracji zwykle pośredniczą nierozszczepione sekwencje kotwicy sygnałowej. Białka ulegające translokacji przez którąkolwiek błonę, zwane łącznie białkami wydzielniczymi, zawierają rozszczepialne N-końcowe sekwencje sygnałowe. Prokariotyczne i eukariotyczne sekwencje sygnałowe mają tę samą strukturę modułową i są funkcjonalnie wymienne. Integracja białek błonowych i translokacja białek wydzielniczych zasadniczo zachodzą w tych samych miejscach (porach) w obrębie każdej błony. W obu typach membran pory te składają się z homologicznych składników tworzących translokony Sec. Stwierdzono, że części transkonów Sec są zasiedlone przez rybosomy, rybosomy związane z błoną. Membrana bakteryjna i eukariotyczne białka wydzielnicze są kierowane do translokonów Sec za pomocą tego samego mechanizmu molekularnego obejmującego cząstkę rozpoznającą sygnał (SRP) i jej receptor (SRP - receptor, SR). Struktura i składanie SRP Rdzeń funkcjonalny SRP Rdzeń funkcjonalny tego kompleksu rybonukleoprotein składa się z podjednostki wiążącej sekwencję sygnałową (SRP54 u eukariotów i Ffh u prokariotów) oraz cząsteczki RNA SRP (patrz ryc. 1). Rdzeń ten jest zachowany we wszystkich organizmach, z intrygującym wyjątkiem chloroplastów, gdzie w SRP brakuje podjednostki RNA.